Ułatwienia dostępu

Konwersatorium IF PAN

Konwersatorium Online

Have we been thinking about protein folding "upside down"

27-06-2023 15:15 - 16:15
Miejsce
Instytut Fizyki PAN, Warszawa
Speaker
Professor George D. Rose
Affiliation
Department of Biophysics and Biophysical Chemistry, Johns Hopkins University, USA

This presentation is intended to raise questions about the conventional interpretation of protein folding. According to the conventional interpretation, developed over many decades, a protein population can visit a vast number of conformations under unfolding conditions, but a single dominant native population emerges under folding conditions. Accordingly, folding comes with a substantial loss of conformational entropy. How is this price paid?

The conventional answer is that favorable interactions between and among the side chains can compensate for entropy loss, and moreover, these interactions are responsible for the structural particulars of the native conformation. Challenging this interpretation, I will introduce a proposal that high energy (i.e., unfavorable) excluding interactions winnow the accessible population substantially under physical–chemical conditions that favor folding. Both steric clash and unsatisfied hydrogen bond donors and acceptors are classified as excluding interactions, so called because conformers with such disfavored interactions will be largely excluded from the thermodynamic population. Both excluding
interactions and solvent factors that induce compactness are somewhat nonspecific, yet together they promote substantial chain organization. Moreover, proteins are built on a backbone scaffold consisting of α-helices and strands of β-sheet, where the number of hydrogen bond donors and acceptors is balanced. These repetitive secondary structural elements are the only two conformers that can be both completelyhydrogen-bond satisfied and extended indefinitelywithout encountering a steric clash. Consequently, the number of fundamental folds is limited to no more than ~10,000 for a protein domain. Once excluding interactions are taken into account, the issue of “frustration” is largely eliminated and the Levinthal paradox is resolved.

It seems likely that hydrogen-bond satisfaction represents a largely under-appreciated parameter in protein folding models.

 
 

Lista terminów (Strona szczegółów wydarzenia)

  • 27-06-2023 15:15 - 16:15
Zapamiętaj ustawienia
Ustawienia plików cookies
Do działania oraz analizy naszej strony używamy plików cookies i podobnych technologii. Pomagają nam także zrozumieć w jaki sposób korzystasz z treści i funkcji witryny. Dzięki temu możemy nadal ulepszać i personalizować korzystanie z naszego serwisu. Zapewniamy, że Twoje dane są u nas bezpieczne. Nie przekazujemy ich firmom trzecim. Potwierdzając tę wiadomość akceptujesz naszą Politykę plików cookies.
Zaznacz wszystkie zgody
Odrzuć wszystko
Przeczytaj więcej
Essential
Te pliki cookie są potrzebne do prawidłowego działania witryny. Nie możesz ich wyłączyć.
Niezbędne pliki cookies
Te pliki cookie są konieczne do prawidłowego działania serwisu dlatego też nie można ich wyłączyć z tego poziomu, korzystanie z tych plików nie wiąże się z przetwarzaniem danych osobowych. W ustawieniach przeglądarki możliwe jest ich wyłączenie co może jednak zakłócić prawidłowe działanie serwisu.
Akceptuję
Analityczne pliki cookies
Te pliki cookie mają na celu w szczególności uzyskanie przez administratora serwisu wiedzy na temat statystyk dotyczących ruchu na stronie i źródła odwiedzin. Zazwyczaj zbieranie tych danych odbywa się anonimowo.
Google Analytics
Akceptuję
Odrzucam